Báo cáo tài liệu vi phạm
Giới thiệu
Kinh doanh - Marketing
Kinh tế quản lý
Biểu mẫu - Văn bản
Tài chính - Ngân hàng
Công nghệ thông tin
Tiếng anh ngoại ngữ
Kĩ thuật công nghệ
Khoa học tự nhiên
Khoa học xã hội
Văn hóa nghệ thuật
Sức khỏe - Y tế
Văn bản luật
Nông Lâm Ngư
Kỹ năng mềm
Luận văn - Báo cáo
Giải trí - Thư giãn
Tài liệu phổ thông
Văn mẫu
THỊ TRƯỜNG NGÀNH HÀNG
NÔNG NGHIỆP, THỰC PHẨM
Gạo
Rau hoa quả
Nông sản khác
Sữa và sản phẩm
Thịt và sản phẩm
Dầu thực vật
Thủy sản
Thức ăn chăn nuôi, vật tư nông nghiệp
CÔNG NGHIỆP
Dệt may
Dược phẩm, Thiết bị y tế
Máy móc, thiết bị, phụ tùng
Nhựa - Hóa chất
Phân bón
Sản phẩm gỗ, Hàng thủ công mỹ nghệ
Sắt, thép
Ô tô và linh kiện
Xăng dầu
DỊCH VỤ
Logistics
Tài chính-Ngân hàng
NGHIÊN CỨU THỊ TRƯỜNG
Hoa Kỳ
Nhật Bản
Trung Quốc
Hàn Quốc
Châu Âu
ASEAN
BẢN TIN
Bản tin Thị trường hàng ngày
Bản tin Thị trường và dự báo tháng
Bản tin Thị trường giá cả vật tư
Tìm
Danh mục
Kinh doanh - Marketing
Kinh tế quản lý
Biểu mẫu - Văn bản
Tài chính - Ngân hàng
Công nghệ thông tin
Tiếng anh ngoại ngữ
Kĩ thuật công nghệ
Khoa học tự nhiên
Khoa học xã hội
Văn hóa nghệ thuật
Y tế sức khỏe
Văn bản luật
Nông lâm ngư
Kĩ năng mềm
Luận văn - Báo cáo
Giải trí - Thư giãn
Tài liệu phổ thông
Văn mẫu
NGÀNH HÀNG
NÔNG NGHIỆP, THỰC PHẨM
Gạo
Rau hoa quả
Nông sản khác
Sữa và sản phẩm
Thịt và sản phẩm
Dầu thực vật
Thủy sản
Thức ăn chăn nuôi, vật tư nông nghiệp
CÔNG NGHIỆP
Dệt may
Dược phẩm, Thiết bị y tế
Máy móc, thiết bị, phụ tùng
Nhựa - Hóa chất
Phân bón
Sản phẩm gỗ, Hàng thủ công mỹ nghệ
Sắt, thép
Ô tô và linh kiện
Xăng dầu
DỊCH VỤ
Logistics
Tài chính-Ngân hàng
NGHIÊN CỨU THỊ TRƯỜNG
Hoa Kỳ
Nhật Bản
Trung Quốc
Hàn Quốc
Châu Âu
ASEAN
BẢN TIN
Bản tin Thị trường hàng ngày
Bản tin Thị trường và dự báo tháng
Bản tin Thị trường giá cả vật tư
Thông tin
Tài liệu Xanh là gì
Điều khoản sử dụng
Chính sách bảo mật
0
Trang chủ
Khoa Học Tự Nhiên
Sinh học
Biochemistry, 4th Edition P51
Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Biochemistry, 4th Edition P51
Quế Lâm
75
10
pdf
Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG
Tải xuống
Biochemistry, 4th Edition P51. Continuing Garrett and Grisham's innovative conceptual and organizing framework, "Essential Questions," BIOCHEMISTRY guides students through course concepts in a way that reveals the beauty and usefulness of biochemistry in the everyday world. Streamlined for increased clarity and readability, this edition also includes new photos and illustrations that show the subject matter consistently throughout the text. New end-of-chapter problems, MCAT practice questions, and the unparalleled text/media integration with the power of CengageNOW round out this exceptional package, giving you the tools you need to both master course concepts and develop critical problem-solving skills you can draw upon. | 15.5 Is the Activity of Some Enzymes Controlled by Both Allosteric Regulation and Covalent Modification 463 Glycogenbinding site FIGURE 15.13 Structure of the glycogen phosphorylase monomer pdb id 8GPB . tory phosphorylation site is located at Ser14 on each subunit. A glycogen-binding site on each subunit facilitates prior association of glycogen phosphorylase with its substrate and also exerts regulatory control on the enzymatic reaction. Each subunit contributes a tower helix residues 262 to 278 to the subunitsubunit contact interface in glycogen phosphorylase. In the phosphorylase dimer the tower helices extend from their respective subunits and pack against each other in an antiparallel manner. Glycogen Phosphorylase Activity Is Regulated Allosterically Muscle Glycogen Phosphorylase Shows Cooperativity in Substrate Binding The binding of the substrate inorganic phosphate Pi to muscle glycogen phosphorylase is highly cooperative Figure 15.14a which allows the enzyme activity to increase markedly over a rather narrow range of substrate concentration. FIGURE 15.14 v versus S curves for glycogen phosphorylase. a The response to the concentration of the substrate phosphate Pi . b ATP and glucose-6-P are feedback inhibitors. c AMP is a positive effector. It binds at the same site as ATP. 464 Chapter 15 Enzyme Regulation ATP and Glucose-6-P Are Allosteric Inhibitors of Glycogen Phosphorylase ATP can be viewed as the end product of glycogen phosphorylase action in that the glucose-1-P liberated by glycogen phosphorylase is degraded in muscle via metabolic pathways whose purpose is energy ATP production. Glucose-1-P is readily converted into glucose-6-P to feed such pathways. In the liver glucose-1-P from glycogen is converted to glucose and released into the bloodstream to raise blood glucose levels. Thus feedback inhibition of glycogen phosphorylase by ATP and glucose-6-P provides a very effective way to regulate glycogen breakdown. Both ATP and glucose-6-P act by .
TÀI LIỆU LIÊN QUAN
Ebook Principles of biochemistry (4th edition): Part 2
Ebook Principles of biochemistry (4th edition): Part 1
Ebook Textbook of biochemistry with clinical correlations (4th edition): Part 1
Ebook Lehninger principles of biochemistry (4th edition): Part 1
Ebook Textbook of biochemistry with clinical correlations (4th edition): Part 2
Ebook Lehninger principles of biochemistry (4th edition): Part 2
Biochemistry, 4th Edition P118
Biochemistry, 4th Edition P1
Biochemistry, 4th Edition P2
Biochemistry, 4th Edition P3
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.