Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo khoa học: Kinetic studies and molecular modelling attribute a crucial role in the specificity and stereoselectivity of penicillin acylase to the pair ArgA145-ArgB263

Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG

Kinetic experiments with a substrate series of phenylacetyl-arylamides reveal that at least one polar group in the amine moiety is required for the proper orientation of the substrate in the large nucleophile-binding subsite of penicillin acylase ofEscherichia coli. Quantum mechanical molecular model-ling of enzyme–substrate interactions in the enzyme active site shows that in the case of substrates lacking local sym-metry, the productive binding implies two nonsymmetrical arrangements with respect to the two positively charged guanidinium residues of ArgA145 and ArgB263

Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.