Báo cáo khoa học: Specific cleavage of the DNase-I binding loop dramatically decreases the thermal stability of actin

Differential scanning calorimetry was used to investigate the thermal unfolding of actin specifically cleaved within the DNaseI-binding loop between residues Met47-Gly48 or Gly42-Val43 by two bacterial proteases, subtilisin or ECP32⁄grimelysin (ECP), respectively. The results obtained show that both cleavages strongly decreased the thermal stability of mono-meric actin with either ATP or ADP as a bound nucleotide.

Không thể tạo bản xem trước, hãy bấm tải xuống
TỪ KHÓA LIÊN QUAN
TÀI LIỆU MỚI ĐĂNG
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.