Báo cáo khoa học: Substitution of residues at the double dimer interface affects the stability and oligomerization of goose d-crystallin

d-Crystallin is the major structural protein in avian and reptilian eye lenses, and confers special refractive properties. The protein is a homotetramer arranged as a dimer of dimers. In the present study, the roles of the side chains of Glu267, Lys315, and Glu327, which provide hydrogen bonds at the double dimer interface, were investigated. Hydrophobic side chain sub-stitution led to all mutant proteins having an unstable dimer interface.

Không thể tạo bản xem trước, hãy bấm tải xuống
TỪ KHÓA LIÊN QUAN
TÀI LIỆU MỚI ĐĂNG
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.