Báo cáo khoa học: Structural and thermodynamic analyses of Escherichia coli RNase HI variant with quintuple thermostabilizing mutations

A combination of five thermostabilizing mutations, Gly23fiAla, His62fiPro, Val74fiLeu, Lys95fiGly, and Asp134fiHis, has been shown to additively enhance the thermostability of Escherichia coliRN-ase HI [Akasako A, Haruki M, Oobatake M & Kanaya S (1995)Biochem-istry 34,8115–8122]. In this study, we determined the crystal structure of the protein with these mutations (5H-RNase HI) to analyze the effects of the mutations on the structure in detail.

Không thể tạo bản xem trước, hãy bấm tải xuống
TÀI LIỆU MỚI ĐĂNG
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.