Báo cáo khoa học: Importance of tyrosine residues of Bacillus stearothermophilus serine hydroxymethyltransferase in cofactor binding and L-allo-Thr cleavage Crystal structure and biochemical studies

Serine hydroxymethyltransferase (SHMT) fromBacillus stearothermophilus (bsSHMT) is a pyridoxal 5¢-phosphate-dependent enzyme that catalyses the conversion of l-serine and tetrahydrofolate to glycine and 5,10-methylene tetrahydrofolate. In addition, the enzyme catalyses the tetrahydrofolate-independent cleavage of 3-hydroxy amino acids and transamination.

Không thể tạo bản xem trước, hãy bấm tải xuống
TÀI LIỆU MỚI ĐĂNG
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.