Báo cáo khoa học: Molecular basis for substrate recognition and drug ˚ resistance from 1.1 to 1.6 A resolution crystal structures of HIV-1 protease mutants with substrate analogs

HIV-1 protease (PR) and two drug-resistant variants – PR with the V82A mutation (PRV82A) and PR with the I84V mutation (PRI84V) – were studied using reduced peptide analogs of five natural cleavage sites (CA-p2, p2-NC, p6 pol -PR, p1-p6 and NC-p1) to understand the structural and kine-tic changes. The common drug-resistant mutations V82A and I84V alter residues forming the substrate-binding site. Eight crystal structures were refined at resolutions of – A ˚ .

Không thể tạo bản xem trước, hãy bấm tải xuống
TỪ KHÓA LIÊN QUAN
TÀI LIỆU MỚI ĐĂNG
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.