Báo cáo khoa học: Single phosphorylation of Tyr304 in the cytoplasmic tail of ephrin B2 confers high-affinity and bifunctional binding to both the SH2 domain of Grb4 and the PDZ domain of the PDZ-RGS3 protein

TheB class cell-attachedephrinsmediate contact-dependent cell–cell communications and transduce the contact signals to the host cells through the binding interactions of their cytoplasmic domains. Two classes of intracellular effectors of B ephrins have been identified: one contains the PSD-95/ Dlg/ZO-1 (PDZ)domain(for examplePDZ-RGS3), and the second the Src homology 2 (SH2) domain (. the Grb4 adaptor protein). The interaction with Grb4 requires phos-phorylation of tyrosine residues on the conserved cytoplas-mic C-terminal region of B ephrins, while binding to the PDZ domain is independent of tyrosine phosphorylation

Không thể tạo bản xem trước, hãy bấm tải xuống
TÀI LIỆU MỚI ĐĂNG
20    92    1    29-05-2024
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.