Báo cáo khoa học: Local stability identification and the role of key acidic amino acid residues in staphylococcal nuclease unfolding

Staphylococcalnuclease is a single domain protein with 149 amino acids. It has no disulfide bonds, which makes it a simple model for the study of pro-tein folding. In this study, 20 mutants of this protein were generated each with a single base substitution of glycine for negatively charged glutamic acid or aspartic acid. Using differential scanning microcalorimetry in ther-mal denaturation experiments, we identified two mutants, E75G and E129G, having approximately 43% and 44%, respectively, lowerDHcal values than the wild-type protein

Không thể tạo bản xem trước, hãy bấm tải xuống
TÀI LIỆU MỚI ĐĂNG
1    89    2    15-06-2024
4    77    1    15-06-2024
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.