Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo khoa học: The interaction of the Escherichia coli protein SlyD with nickel ions illuminates the mechanism of regulation of its peptidyl-prolyl isomerase activity

Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG

The sensitive to lysis D (SlyD) protein fromEscherichia coliis related to the FK506-binding protein family, and it harbours both peptidyl-prolyl cis–transisomerase (PPIase) and chaperone-like activity, preventing aggre-gation and promoting the correct folding of other proteins. Whereas a functional role of SlyD as a protein-folding catalyst in vivo remains unclear, SlyD has been shown to be an essential component for [Ni–Fe]-hydrogenase metallocentre assembly in bacteria.

TÀI LIỆU LIÊN QUAN

báo cáo khoa học: " Differential gene expression in incompatible interaction between wheat and stripe rust fungus revealed by cDNA-AFLP and comparison to compatible interaction"

Báo cáo khoa học: "Bi-Directional Parsing for Generic Multimodal Interaction"

Báo cáo khoa học: "Robust Interaction through Partial Interpretation and Dialogue Management"

Báo cáo khoa học: "Insulin-like growth factor-1 in myocardial tissue: interaction with tumor necrosis factor"

Báo cáo khoa học: " Clinical review: Patient-ventilator interaction in chronic obstructive pulmonary disease"

Báo cáo khoa học: " Bench-to-bedside review: Brain-lung interaction in the critically ill - a pending issue revisited"

Báo cáo toán học: " Music-aided affective interaction between human and service robot"

Báo cáo khoa hoc:" The Drosophila Anion Exchanger (DAE) lacks a detectable interaction with the spectrin cytoskeleton"

Báo cáo khoa học: "CCL25-CCR9 interaction modulates ovarian cancer cell migration, metalloproteinase expression, and invasion"

Báo cáo khoa học: "The interaction between different types of activated RAW 264.7 cells and macrophage inflammatory protein-1 alpha"
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.