Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Protein-protein interactions and reduced excluded volume increase dynamic binding capacity of dual salt systems in hydrophobic interaction chromatography

Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG

Deploying two salts in hydrophobic interaction chromatography can significantly increase dynamic binding capacities. Nevertheless, the mechanistic understanding of this phenomenon is lacking. Here, we investigate whether surface tension or ionic strength govern dynamic binding capacities of the chromatographic resin Toyopearl Butyl-650 M in dual salt systems. |

TÀI LIỆU LIÊN QUAN

Báo cáo y học: "System in biology leading to cell pathology: stable proteinprotein interactions after covalent modifications by small molecules or in transgenic cells"

SpirPro: A Spirulina proteome database and web-based tools for the analysis of proteinprotein interactions at the metabolic level in Spirulina (Arthrospira) platensis C1

Alternative splicing of the Wnt trafficking protein, Wntless and its effects on proteinprotein interactions

Stratification of candidate genes for Parkinson’s disease using weighted proteinprotein interaction network analysis
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.