Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
SecA kết hợp chọn lọc với trình tự tín hiệu trong các chuỗi protein mới sinh vẫn gắn trên ribosome

Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG Tải xuống

Cơ chế Công trình này sử dụng hệ thống dị thể (heterologous system) không có SecA nội sinh và các protein vi khuẩn khác để giải thích vai trò bài tiết chọn lọc protein vi khuẩn của SecA. Cách tiếp cận này cho phép Karamychev và Johnson đánh giá tương tác của SecA với các chuỗi protein mới sinh gắn quang hoạt với ribosome khi không có TF, SecB, Ffh (hợp phần protein vi khuẩn của phân tử nhận biết tín hiệu gọi là SRP), và phức hệ chuyển vị (translocon) SecYEG trong màng plasma của vi khuẩn. . | SecA kết hợp chọn lọc với trình tự tín hiệu trong các chuỗi protein mới sinh vẫn gắn trên ribosome vai trò hướng ribosome tới màng tế bào vi khuẩn của SecA Ribosome Cơ chế Công trình này sử dụng hệ thống dị thể heterologous system không có SecA nội sinh và các protein vi khuẩn khác để giải thích vai trò bài tiết chọn lọc protein vi khuẩn của SecA. Cách tiếp cận này cho phép Karamychev và Johnson đánh giá tương tác của SecA với các chuỗi protein mới sinh gắn quang hoạt với ribosome khi không có TF SecB Ffh hợp phần protein vi khuẩn của phân tử nhận biết tín hiệu gọi là SRP và phức hệ chuyển vị translocon SecYEG trong màng plasma của vi khuẩn. Khi không có màng SecA quang liên kết chéo photocrosslinked một cách hiệu quả với cơ chất chuyển vị OmpA mới tổng hợp trong phức hệ ribosome-protein mới sinh RNCs theo một tương tác không phụ thuộc vào cả ATP lẫn SecB. Tuy nhiên protein màng mới tổng hợp thường được hướng đích bởi SRP lại không tham gia quang liên kết chéo. Biến đổi trình tự tín hiệu khám phá rằng ái lực của nó với SecA và Ffh tỷ lệ nghịch. Kết quả sắc ký lọc gel cho thấy ecA gắn chặt với các ribosome dịch mã cũng như không dịch mã. Khi tinh chế phức hệ SecA RNC chứa OmpA mới tổng hợp tiếp xúc với các bọng màng trong .