Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo khoa học: Analyzing the catalytic role of Asp97 in the methionine aminopeptidase from Escherichia coli

Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG

An active site aspartate residue, Asp97, in the methionine aminopeptidase (MetAPs) from Escherichia coli(EcMetAP-I) was mutated to alanine, glu-tamate, and asparagine. Asp97 is the lone carboxylate residue bound to the crystallographically determined second metal-binding site in EcMetAP-I.

TÀI LIỆU LIÊN QUAN

Báo cáo khoa học: "MemeTube: A Sentiment-based Audiovisual System for Analyzing and Displaying Microblog Messages"

Báo cáo khoa học: "Analyzing the Errors of Unsupervised Learning"

Báo cáo khoa học: "Visualizing multiple organ failure: a method for analyzing temporal and dynamic relations between failing systems and interventions"

Báo cáo y học: " Standardized intensive care unit management in an anhepatic pig model: new standards for analyzing liver support systems"

Báo cáo y học: " A multiscale mathematical model of cancer, and its use in analyzing irradiation therapies"

Báo cáo y học: "The Mammalian Phenotype Ontology as a tool for annotating, analyzing and comparing phenotypic information"

Báo cáo y học: "A strategy for extracting and analyzing large-scale quantitative epistatic interaction data"

Báo cáo y học: "Insights into the regulation of intrinsically disordered proteins in the human proteome by analyzing sequence and gene expression data"

Báo cáo y học: "Methods for analyzing deep sequencing expression data: constructing the human and mouse promoterome with deepCAGE data"

Báo cáo y học: "FusionSeq: a modular framework for finding gene fusions by analyzing paired-end RNA-sequencing data"
Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.