Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo khoa học: Effects on protease inhibition by modifying of helicase residues in hepatitis C virus nonstructural protein 3

Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG

This study of the full-length bifunctional nonstructural protein 3 from hep-atitis C virus (HCV) has revealed that residues in the helicase domain affect the inhibition of the protease. Two residues (Q526 and H528), appar-ently located in the interface between the S2 and S4 binding pockets of the substrate binding site of the protease, were selected for modification, and three enzyme variants (Q526A, H528A and H528S) were expressed, puri-fied and characterized.

Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.