Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo khoa học: Reformable intramolecular cross-linking of the N-terminal domain of heparin cofactor II

Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG

The crystal structure of a heparin cofactor II (HCII)– thrombin Michaelis complex has revealed extensive con-tacts encompassing the N-terminal domain of HCII and exosite I of the proteinase. In contrast, the location of the N-terminal extension in the uncomplexed inhibitor was unclear. Using a disulfide cross-linking strategy, we dem-onstrate that at least three different sites (positions 52, 54 and 68) within the N terminus may be tethered in a reformable manner to position 195 in the loop region between helix D and strand s2A of the HCII molecule, suggesting that the N-terminal domain may interact with the inhibitor scaffold in a permissive manner

Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.