Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo khoa học: Methylthioadenosine phosphorylase from the archaeon Pyrococcus furiosus

Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG

The extremely heat-stable 5¢-methylthioadenosine phos-phorylase from the hyperthermophilic archaeonPyrococcus furiosuswas cloned, expressed to high levels inEscherichia coli, and purified to homogeneity by heat precipitation and affinity chromatography. The recombinant enzyme was subjected to a kinetic analysis including initial velocity and product inhibition studies. The reaction follows an ordered Bi–Bi mechanism and phosphate binding precedes nucleo-side binding in the phosphorolytic direction

Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.