Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo khoa học: Guanidinium chloride- and urea-induced unfolding of FprA, a mycobacterium NADPH-ferredoxin reductase Stabilization of an apo-protein by GdmCl

Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG

The guanidinium chloride- and urea-induced unfolding of FprA, a mycobacterium NADPH-ferredoxin reductase, was examined in detail using multiple spectroscopic techniques, enzyme activity measurements and size exclusion chromatography. The equilibrium unfolding of FprA by urea is a cooperative process where no stabilization of any partially folded inter-mediate of protein is observed. In comparison, the unfolding of FprA by guanidinium chloride proceeds through intermediates that are stabilized by interaction of protein with guanidinium chloride. .

Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.