Đang chuẩn bị liên kết để tải về tài liệu:
Báo cáo khoa học: Dimer asymmetry and the catalytic cycle of alkaline phosphatase from Escherichia coli

Không đóng trình duyệt đến khi xuất hiện nút TẢI XUỐNG

Although alkaline phosphatase (APase) fromEscherichia colicrystallizes as a symmetric dimer, it displays deviations from Michaelis–Menten kinetics, supported by a model describing a dimeric enzyme with unequal subunits [Orha-novic´ S., Pavela-Vrancˇicˇ M. and Flogel-Mrsˇic´ M. (1994) Acta. Pharm.44, 87–95]. The possibility, that the observed asymmetry could be attributed to negative cooperativity in Mg2+ binding, has been examined. The influence of the metal ion content on the catalytic properties of APase from E. colihas been examined by kinetic analyses. .

Đã phát hiện trình chặn quảng cáo AdBlock
Trang web này phụ thuộc vào doanh thu từ số lần hiển thị quảng cáo để tồn tại. Vui lòng tắt trình chặn quảng cáo của bạn hoặc tạm dừng tính năng chặn quảng cáo cho trang web này.